quarta-feira, 2 de setembro de 2015
Queratina
Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Queratina (do grego kéras que significa chifre) ou ceratina é uma proteína sintetizada por muitos animais para formar diversas estruturas docorpo.
Estrutura
É uma proteína secundária, forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina), constituídas de cerca de 21 aminoácidos, principalmente de um aminoácido sulfurado denominado cisteína. Essas estruturas ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de ligações de hidrogênio eligações covalentes bissulfito (-S-S-) denominadas ligações cisteídicas.
A queratina é uma proteína fibrosa porque a sua estrutura tridimensional lhe confere características especiais: microfilamentos com resistência, elasticidade e impermeabilidade à água.
Mesmo mortas, as camadas de células queratinizadas detêm os micróbios e impedem a desidratação das células que estão logo abaixo. Isso ocorre porque a queratina é impermeável à água. Além disso, essas células mortas impedem que o atrito prejudique as células vivas servindo-lhes de barreira. É formada de proteína impermeabilizante.
Composição
A Queratina é composta por 21 Aminoácidos:
- Aspargito
- Glicina
- Alanina
- Serina
- Cisteína
- Tirosina
- Ácido Aspártico
- Ácido Glutâmico
- Arginina
- Histinina
- Aspargina
- gleitamina
- prolina
- fernilalanina
- valina
- triptolina
- Lisina
- Leucina
- Isoleucina
- Metionina
- Treonina.
Síntese
A queratina é sintetizada em células diferenciadas - queratinócitos - do tecido epitelial (pele) e invaginações da epiderme para a derme ( como os cabelos e unhas ) deanimais terrestres. Nas aves, que apresentam origem evolucionária diferente, as células das penas sintetizam filamentos de queratina de estruturas moleculares diferentes denominadas β-queratina. É bidimensional de hélice A com folhas b-pregueadas (queratina B) ou a-pregueadas (queratina A) e é constituída de cerca de 15 aminoácidos, principalmente do aminoácido sulfurado denominado cisteína.
Ocorrência
O objetivo das células queratinizadas é impermeabilizar e proteger o organismo das agressões do meio ambiente, como atrito, sol, chuvas e ventos. Por isso, são encontrados na epiderme e anexos de diversos animais terrestres e aquáticos:
- Mamíferos: pele, pêlos (cabelo), unhas, garras, cascos e cornos (chifres).
- Porco-espinho: espinhos
- Baleias: "barbas de baleia" (tiras flexíveis na boca que servem como aparelho filtrador)
- Aves: penas e bicos
- Répteis: escamas
- Peixes: lepidotríquias (os raios e espinhos das barbatanas)
Muitos produtos cosméticos como cremes, xampus e condicionadores possuem queratina na sua composição química.
Miosina
A proteína miosina é uma ATPase que se movimenta ao longo da actina e em presença de ATP, são responsáveis pela contração muscular. Estas proteínas são as principais componentes dos miofilamentos, os organelos que constituem o "esqueleto" das células musculares. Sua forma microscópica lembra um taco de golf.
Ela é uma enzima mecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.
Estudos de seqüência de DNA mostram mais de 10 classes de genes para miosina. Entretanto, três são os mais conhecidos: miosina I,miosina II, e miosina V. A estrutura molecular de todas mostra
- uma "cabeça", onde se encontra o sítio de ligação com ATP e com a actina, sendo o local de geração de força;
- um "pescoço", que regula a atividade da "cabeça" ligando-se à calmodulina outra proteína reguladora semelhante;
- uma "cauda" que contém sítios de ligação que determina se a molécula vai se ligar à membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.
Estrutura
A miosina I tem uma (monomérica); nesta, tem sítio de ligação para a membrana plasmática à qual se prende; pela cabeça ela se prende à actina. A miosina II e V são diméricas. Como a miosina I, a miosina V se relaciona à membrana plasmática e ao transporte de vesículas de secreção. A miosina II se polimeriza em filamentos grossos observados nas células musculares estriadas. Esses filamentos têm organização bipolar (as cabeças estão colocadas em ambas extremidades e separadas por uma zona composta só de caudas que se interagem).
Fisiologia
Nas células musculares estriadas, os filamentos de actina e de miosina estão arranjados de maneira definida e estável no citoplasma, para que possam promover a contração muscular. A contração das células musculares lisas e das mioepiteliais também é feita pela interação da actina e miosina , só que a organização desses filamentos nessas células musculares estriadas.
Esse sistema actina-miosina promove outros tipos de movimentos em outras células não-musculares. Por exemplo, ao final da divisão celular aparece abaixo da membrana plasmática, na porção central da célula, um anel contráctil constituído de filamento de actina e miosina; ele promove a contração do citoplasma nessa região, levando à separação das duas células-filhas.
Na verdade, são inúmeros os movimentos promovidos pelo sistema actina-miosina, como movimentos amebóides, deslocamento de organelas no citoplasma, ect.
Os filamentos intermediários são encontrados em quase todos os eucariotos, mas ainda não foram vistos em fungos e outros organismos inferiores. Sua função primordial é estrutural, reforçando as células e estruturando-as em tecidos.
Algumas características distinguem-os dos demais tecidos filamentos de citoesqueleto:
- são extremamente estáveis, pois a grande maioria continua polimerizada após extração com detergentes e altas concentrações de sais:
- suas subunidades proteicas são filamentos em alfa-hélice que se agregam como correntes, com seqüências e pesos moleculares diferentes;
- suas subunidades não se ligam a nucleotídeos e, portanto não requerem a hidrólise de ATP na polimerização.
Aminoácido
Aminoácidos são compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e nitrogénio (N) - também chamado deazoto em Portugal- às vezes contêm enxofre (S), como a cisteína.A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxilo). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.
Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão, mas além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entre centenas ou milhares de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou OH em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O.
A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada aminoácido.
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem produzidos pelo próprio organismo
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.
Proteína:
Representação da estrutura tridimensional da mioglobina, proteína globular de 153 aminoácidos, na qual se observam as alfa-hélices a azul. Esta proteína foi a primeira a ter a sua estrutura resolvida através decristalografia de raios X. No centro, à direita, está representado um grupo prostético denominado hemo (a cinzento), ao qual está ligada uma molécula de oxigénio (vermelho).
Representação da estrutura tridimensional da mioglobina, proteína globular de 153 aminoácidos, na qual se observam as alfa-hélices a azul. Esta proteína foi a primeira a ter a sua estrutura resolvida através decristalografia de raios X. No centro, à direita, está representado um grupo prostético denominado hemo (a cinzento), ao qual está ligada uma molécula de oxigénio (vermelho).
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisamreações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seuenovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão os legumes, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ouamamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças ou kwashiorkor.
Uma proteína contém pelo menos uma cadeia polímérica linear derivada da condensação de aminoácidos, ou polipeptídeo. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético. Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes alterados quimicamente através de modificação pós-traducional, a qual modifica as propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade e, por fim, a sua função. Nalguns casos as proteínas têm anexados grupos não peptídicos, os quais são denominados cofatores ou grupos prostéticos. As proteínas podem também trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se em complexos proteicos. As proteínas podem ser purificadas a partir de outros componentes celulares recorrendo a diversas técnicas, como a precipitação, ultracentrifugação, eletroforese e cromatografia. Entre os métodos usados para estudar a estrutura e funções das proteínas estão a imuno-histoquímica, mutagénese sítio-dirigida, ressonância magnética nuclear e espectrometria de massa.
Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão os legumes, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ouamamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças ou kwashiorkor.
Uma proteína contém pelo menos uma cadeia polímérica linear derivada da condensação de aminoácidos, ou polipeptídeo. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético. Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes alterados quimicamente através de modificação pós-traducional, a qual modifica as propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade e, por fim, a sua função. Nalguns casos as proteínas têm anexados grupos não peptídicos, os quais são denominados cofatores ou grupos prostéticos. As proteínas podem também trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se em complexos proteicos. As proteínas podem ser purificadas a partir de outros componentes celulares recorrendo a diversas técnicas, como a precipitação, ultracentrifugação, eletroforese e cromatografia. Entre os métodos usados para estudar a estrutura e funções das proteínas estão a imuno-histoquímica, mutagénese sítio-dirigida, ressonância magnética nuclear e espectrometria de massa.
Assinar:
Postagens (Atom)